AMINOKWASY

 AMINOKWASY

https://www.sott.net/article/250379-Why … nd-Gelatin

„Dlaczego rosół jest piękny: niezbędne role dla proliny, glicyny i żelatyny
Kaayla T. Daniel, PhD, CCN
Weston A. Price Foundation
Śr., 18 czerwca 2003 11:14 UTC
Kilka lat temu Knox Gelatin wprowadził nowy produkt o nazwie Nutrajoint z wielką fanfarą. Suplement ten zawiera żelatynę, witaminę C i wapń oraz reklamy promujące „najnowsze badania naukowe” dowodzące, że żelatyna może przyczynić się do budowy silnej chrząstki i kości.

W rzeczywistości dowody sięgają ponad stulecia i nie tylko wykazały wartość żelatyny dla chrząstki i kości, ale także dla skóry, przewodu pokarmowego, układu odpornościowego, serca i mięśni.
bulion żelatynowy
Te wczesne badania spadły jednak z ekranu radaru Knox, a także z ekranu prawie wszystkich innych. Nic więc dziwnego, że w 1997 r. Redaktorzy listu Tufts University Health & Nutrition poradzili konsumentom, aby nie kupowali Nutrajoint lub podobnych suplementów, ponieważ pomysł, że żelatyna może przyczynić się do budowy silnej chrząstki i kości „jest teorią, która musi jeszcze być zbadanym ”. Jeśli chodzi o samą teorię, powąchali, że „brzmi to porządnie – raczej w stylu„ jesteś tym, co jesz ”. Podsumowując, stwierdzili, że nawet gdyby Nutrajoint działał zgodnie z twierdzeniem, byłoby to zupełnie niepotrzebne, ponieważ„ organizm może wytwarzać własną prolinę i glicynę w razie potrzeby i dlatego nie cierpi na niedobór. ”1

Pojęcie, że organizm może wytwarzać prolinę i glicynę, jest oczywiście powodem, dla którego żadna grupa aminowa nie jest uważana za „niezbędną”. Zdolność do ich łatwego i obfitego wytwarzania w razie potrzeby jest jednak prawdą prawdopodobnie tylko u osób cieszących się promiennym dobrym zdrowiem. Powszechny rozsądek sugeruje, że miliony Amerykanów cierpiących na sztywne stawy, choroby skóry i inne choroby kolagenu, tkanki łącznej i chrząstki mogą być cierpi na poważne niedobory proliny, glicyny i innych potrzebnych składników odżywczych.

Aby zrozumieć, dlaczego te składniki odżywcze mogą być tak ważne dla zdrowia stawów, zajrzałem do kilku podręczników i dowiedziałem się, że chrząstka szklista, najczęstszy typ w ludzkim ciele, czerpie swoją siłę z gęstej, krzyżującej się, krwistej sieci włókien kolagenowych i jego odporność na żelowatą matrycę, w której osadzone są te włókna.

Według podręcznika dotyczącego chorób kości 2 prolina i glicyna odgrywają główną rolę we włóknach kolagenowych zbudowanych z gigantycznych białek zawierających po około 1000 aminokwasów. Glicyna stanowi jedną trzecią wszystkich aminokwasów. Glicyna to maleńka grupa aminowa z talentem do konstruowania bardzo ciasno upakowanych łańcuchów. Innymi aminokwasami, które są wyraźnie widoczne, są prolina i hydroksyprolina, niezwykły zespół z pasją skręcania się w ciasno nawinięte, lewoskrętne helisy, a następnie zamiany kierunków i skręcania w prawo w superheliks. Te małe twistery tworzą zwarte, twarde, przypominające pręciki makrocząsteczki, które z kolei tworzą grubsze pręciki zwane włóknami. Nic dziwnego, że chrząstka może mieć tak imponującą wytrzymałość na rozciąganie.

Niezwykła sprężystość chrząstki wynika z jej galaretowatej matrycy. Daleka od bycia chwiejącą się kroplą całkowicie naturalnego Jello, ta matryca ma wysoce złożoną strukturę ze złożonymi białkami i cukrami. Najbardziej znane są proteoglikany, które przewijają się przez sieć włókien kolagenowych, pod nią i wokół niej. Jak sama nazwa wskazuje, te gigantyczne cząsteczki składają się z białek i cukrów. Ich głównym zadaniem jest zdobywanie i utrzymywanie wody, a ich celem było bardzo, bardzo pragnienie. Odpowiednio, ich skomplikowana struktura obejmuje centralną nić kwasu hialuronowego, na której wisi aż 100 największych białek występujących w organizmie. Te z kolei dzielą się na gangi zwane siarczanami chondroityny i siarczanami keratanu. Pod względem elektrycznym łańcuchy te przenoszą ładunki ujemne i dlatego odpychają się. Zachowując odległość od siebie, tworzą przestrzeń dla wody, którą przyciągają.

Wśród proteoglikanów żyją komórki chrzęstne – chondrocyty – których zadaniem jest regulacja metabolizmu chrząstki, wytwarzanie gigantycznych cząsteczek proteoglikanów i włókien kolagenowych oraz w razie potrzeby budowanie nowej chrząstki. Aby to zrobić, chondrocyty potrzebują odpowiednich składników odżywczych dostarczanych w odpowiednich proporcjach przez wodę i płyn maziowy, który zasila chrząstkę. Nic dziwnego, że te potrzeby odżywcze obejmują wiele aminokwasów, z których składa się kolagen i chrząstka: prolina i glicyna. Chociaż podręczniki nie wychodzą wprost z tego – i redaktorzy Tufts gardzą samą koncepcją – zdrowy rozsądek sugeruje, że – przynajmniej jeśli chodzi o chrząstkę – możemy równie dobrze być „tym, co jemy”.

W rzeczywistości istnieje solidne poparcie naukowe dla tej obserwacji zdrowego rozsądku. Badania nad proliną i glicyną są dalekie od rozwijającego się przemysłu, ale istnieje kilka dobrych badań, które wyjaśniają istotną naturę tych rzekomo „nieistotnych” aminokwasów. Większość badaczy uważa, że ​​zarówno prolinę, jak i glicynę należy przynajmniej uznać za „warunkowo niezbędne” (wraz z argininą, cysteiną, glutaminą, seryną, tauryną i tyrosine) 3, co oznacza, że ​​w większości warunków organizm nie może wytworzyć wystarczającej ilości tych związków i musi je pozyskać z pożywienia. Co ciekawsze, te współczesne badania sugerują, że na wiele z dawno zapomnianych badań z XIX i początku XX wieku należy spojrzeć na nowo.

Prolina

Coraz więcej dowodów wskazuje, że prolinę należy zaklasyfikować jako „niezbędny” aminokwas. Badania pokazują, że poziomy w osoczu spadają o 20 do 30 procent, gdy osoby w normalnym zdrowiu są na diecie bez proliny4. Sugeruje to, że organizm może produkować prolinę, ale prawdopodobnie nie w wystarczającej ilości bez pomocy dietetycznej.

Redaktorzy Tufts uważali, że niedobór proliny jest bardzo mało prawdopodobny, ponieważ występuje praktycznie we wszystkich białkach żywności oprócz laktalbuminy i ponieważ niewielu Amerykanów cierpi z powodu niedożywienia z głodu. Jednak ludzie nadal mogą mieć niski poziom proliny, jeśli spożywają mało białka. Jest to nie tylko możliwe, ale również prawdopodobne w dzisiejszej Ameryce, biorąc pod uwagę popularność wysokowęglowodanowych, niskobiałkowych i niskotłuszczowych diet. Dla większości tych ludzi sposób na wyrównanie spożycia proliny jest oczywisty – dodaj do diety białko.

Czasami jednak problemem nie jest spożycie białka, ale niezdolność organizmu do metabolizowania proliny w aktywną formę hydroksyproliny. Zarówno ostry, jak i przewlekły niedobór witaminy C powodują znaczny wzrost stosunku proliny do hydroksyproliny w moczu 5, co jest oznaką braku konwersji. Żelazo jest kolejnym niezbędnym kofaktorem, a witamina C jest dobrze znana w celu poprawy przyswajania żelaza. 8, 9, 10, 11 Funkcja witaminy C polega na utrzymaniu enzymu hydroksylazy prolilowej w aktywnej postaci: bez tego enzymu prolina i lizyna w prokolagenie nie mogą być hydroksylowane .7

Jak można się spodziewać, prolina została polecona jako suplement, który może przynieść korzyści osobom zainteresowanym miękką, nie zwiotczającą „młodą” skórą. Mała twarda nauka popiera ten pomysł, ale popularna książka Leona Chaitowa DO, ND zaleca suplementację 400-1000 mg dziennie i zawsze wraz z witaminą C. Chaitow cytuje badania Carla Pfeiffera omówione w Mental and Elemental Nutrients (Keats, 1975 ), ale najwyraźniej nie w czasopismach

Badanie w Journal of Gerontology jednak zaczęło się różnić, stwierdzając, że „nie było istotnych różnic związanych z wiekiem w zawartości proliny, hydroksyproliny, lizyny i hydroksylizyny w wieku od 0 do 93 lat”. Odkryli, że „zmiany w wiązaniach krzyżowych pochodzących z aldehydu mogą być odpowiedzialne za skutki wieku” 13

Prolina i witamina C również łączą siły w celu spełnienia innych ważnych funkcji. Linus Pauling i Matthias Rath zaproponowali, aby pacjenci z sercem o podwyższonym poziomie lipoprotein (a) przyjmowali formułę składającą się z proliny, lizyny i witaminy C, aby pomóc odwrócić blokujące tętnicę działanie lipoproteiny (a) .14

Glicyna

Glicyna może być również uważana za „warunkowo niezbędny” aminokwas.

Jako najprostszy aminokwas stanowi podstawową pulę azotu do produkcji innych aminokwasów i jest stosowany w syntezie hemoglobiny, kreatyny, porfiryny, soli żółciowych, glutationu oraz nukleotydów DNA i RNA. Glicyna bierze udział w glukogenezie (wytwarzaniu glukozy), a jej niski poziom może powodować objawy podobne do hipoglikemii.

Kolejną istotną funkcją jest detoksykacja. Ciało ludzkie wymaga dużej ilości glicyny do detoksykacji po ekspozycji na chemikalia i sprzęga się bezpośrednio z kwasem benzoesowym. Ponieważ osoby zestresowane kwasem benzoesowym wykazują hamowanie syntezy glutationu, a glicyna jest aminokwasem prekursorowym dla glutationu, niektórzy badacze doszli do wniosku, że glicyna może poprawić funkcjonowanie detoksykacji wątrobowej w fazie II. „Kwas benzoesowy jest szeroko stosowany w przemyśle spożywczym jako środek konserwujący. W normalnych okolicznościach tymi źródłami kwasu benzoesowego można z łatwością manipulować na poziomach stwierdzonych w ogólnej diecie przez większość normalnych osób. Jednak nawet te niskie poziomy mogą stanowić problem osobom, które już mają upośledzony status glicyny, próbując zaspokoić zwiększone zapotrzebowanie, takie jak ciąża lub choroba sierpowata. ”15

Glicyna pomaga również w trawieniu poprzez zwiększenie wydzielania kwasu żołądkowego. Badania opublikowane w 1976 r. Wykazały, że tylko białka stymulują wydzielanie kwasu żołądkowego, ale najwyraźniej nie wszystkie aminokwasy tak robią. 16 Glicyna jest jedną z tych substancji, co było znane w 1925 r.17. Wpływ innych aminokwasów i powiązanych z nimi peptydów na kwas wydzielanie nie zostało określone, ale naukowcy zaproponowali, że „glicyna może mieć zastosowanie w projektowaniu chemicznie określonych diet dla pacjentów z zaburzeniami żołądkowo-jelitowymi” 18.

Zdolność do trawienia białka odgrywa oczywiście istotną rolę w utrzymaniu dobrego zdrowia. Wielu popularnych pisarzy zajmujących się zdrowiem, w tym Adelle Davis i Linda Clark, zidentyfikowało problemy spowodowane powszechnymi niedoborami kwasu chlorowodorowego, zwłaszcza po 40 roku życia. Jak to ujął Davis: „Zbyt mało kwasu solnego zaburza trawienie białka i wchłanianie witaminy C.
pozwala na zniszczenie witamin z grupy B i zapobiega przedostawaniu się minerałów do krwi w stopniu, w którym może rozwinąć się niedokrwistość i kości się kruszą. ”Mocne słowa, ale możliwe, że poparte bogactwem badań, które przytacza od 1939 do 1961 r.19

Niedawno podjął się Robert Atkins, MD. „Brak kwasu żołądkowego jest powszechny, jest wynikiem starzenia się, genetyki, stosowania niektórych leków i wielu innych czynników”. Powołując się na 11 badań swojego głównego badacza Roberta Crayhona, dr Atkins twierdzi, że niezdolność do prawidłowego trawienia białka przyczynia się do astmy, cukrzycy, alergii pokarmowych, osteoporozy, niedokrwistości z niedoboru żelaza, niedokrwistości złośliwej, Candida, reumatoidalnego zapalenia stawów, infekcji jelit, łuszczycy, bielactwo, pokrzywka, wyprysk, zapalenie skóry, opryszczka i trądzik. ”20

Glicyna odgrywa również istotną rolę w gojeniu się ran. W badaniu z 1929 r., A także w nowszych badaniach, dowody wskazują na „wąski margines między metabolicznym zapotrzebowaniem na glicynę a tempem, w jakim glicyna może być wytwarzana lub udostępniana w organizmie. Stan krańcowy dostępności glicyny jest prawdopodobnie bardziej powszechne, niż było to doceniane w przeszłości. ”21 Innymi słowy, gdy organizm potrzebuje glicyny do naprawy, prawdopodobnie nie jest w stanie zrobić wszystkiego, czego potrzebuje i musi uzyskać dodatkową glicynę z diety.

Naukowcy z Rutgers University badali także glicynę i gojenie się ran. Szczury karmiono dietą z dodatkiem glicyny plus argininy lub glicyny plus ornityny i bez nich, a zespół stwierdził, że kombinacja glicyna-arginina znacząco poprawia retencję azotu zarówno u szczurów w traumie, jak i po traumie. Naukowcy wysnuli teorię, że glicyna i arginina były najbardziej pomocne, ponieważ oba „występują w szczególnie wysokich stężeniach w skórze i tkance łącznej i dlatego mogą być wymagane w większych ilościach do naprawy tkanek”. Następnie spekulowali, że korzystny wpływ argininy plus glicyny jest „związany z syntezą kreatyny potrzebną do gojenia się ran” 22.

Jeszcze inna grupa osób, u których prawdopodobnie brakuje glicyny, to pacjenci z niedokrwistością sierpowatokrwinkową. „W przypadku sierpowatości trwająca hemoliza powoduje zapotrzebowanie na glicynę rzędu 1-2 gramów dziennie, aby zaspokoić potrzeby syntezy hemu. Normalne spożycie w diecie może po prostu zapewnić taką ilość glicyny, a endogenna synteza glicyny musi być niewystarczające do zaspokojenia pozostałych potrzeb organizmu. Ci ludzie istnieją w chronicznie niepewnym stanie w odniesieniu do wystarczającej ilości glicyny. ”23

Aby sprostać tak wielu różnorodnym wymaganiom metabolicznym, glicyna musi być łatwo dostępna. Ciało może to zrobić, oczywiście, ale istnieje wiele powodów, aby sądzić, że nawet normalni, zdrowi ludzie mogą nie być w stanie zarobić wystarczająco dużo. Na przykład naukowcy odkryli, że endogenna synteza glicyny u dorosłych mężczyzn na diecie niskobiałkowej nie spełnia normalnego zapotrzebowania metabolicznego. Badając zarówno glicynę, jak i alaninę, odkryli, że synteza glicyny (ale nie alaniny) zmniejszyła się po usunięciu aminokwasów z diety, szczególnie przy niższych wartościach spożycia. Wydaje się, że metabolizm glicyny (w przeciwieństwie do alaniny) „reaguje na skład aminokwasowy diety”. Chociaż nie są pewni dokładnego znaczenia metabolicznego i funkcjonalnego tego odkrycia, doszli do wniosku, że przedłużone ograniczenie azotu w diecie i / lub podaży glicyny i aminokwasów w diecie prawdopodobnie ograniczyłoby zdolność tkanek do tworzenia kreatyny, propiryn, puryn i glutationu24.

Dzieci i kobiety w ciąży również potrzebują w diecie dużych ilości glicyny. Badania wskazują, że niedobór glicyny może ograniczyć wzrost u niemowląt, i stwierdził, że „zapotrzebowanie rosnącego płodu na glicynę jest bardzo wysokie, zarówno w wartościach bezwzględnych, jak i względem innych aminokwasów, dwa do dziesięciu razy większe w stosunku molowym”. Optymalizując spożycie tego aminokwasu, można poprawić wynik wcześniaków 25

Ponadto glicyna jest aminokwasem ograniczającym u dzieci wracających do zdrowia po niedożywieniu i jest aminokwasem ograniczającym szybki wzrost 26. Ponadto status glicyny jest ważnym wskaźnikiem prawidłowej ciąży. „Wraz z postępem ciąży endogenna produkcja glicyny może być niewystarczająca do zaspokojenia rosnących wymagań” 27

Inne badanie karmienia niemowląt wykazało, że suma wolnych aminokwasów w osoczu zwiększa się po karmieniu, a stosunek glicyny do waliny spada. Rodzaj posiłku określa, jak szybko to się dzieje i jak szybko zostaną przywrócone normalne poziomy. Karmienie piersią w przeciwieństwie do karmienia mieszankami powodowało szybsze zmiany, a także szybszą normalizację28. To wyjaśnia, dlaczego przed połową XX wieku lekarze zalecali dodanie bogatej w glicynę żelatyny do domowych preparatów dla niemowląt, które były stosowane, gdy karmienie piersią nie było możliwe .29

Podsumowując, badania te silnie wspierają ideę, że jeśli glicyna jest ograniczona w pierwszych miesiącach życia, wzrost może być również ograniczony. A gdy dzieci dorosną, potrzeba glicyny nie zmniejsza się. Jak wspomniano powyżej, ten mały aminokwas pełni wiele funkcji metabolicznych i nie jest automatycznie wytwarzany w wystarczających ilościach przez organizm.

Żelatyna: tradycyjny sposób na zapewnienie odpowiedniej ilości proliny i glicyny w diecie

Dla wielu osób wystarczy prosty zabieg polegający na rezygnacji z diety niskobiałkowej i włączeniu wystarczającej ilości białka. Zjadacze białek, którzy wciąż nie są w stanie, mogą zdecydować się na samodzielne leczenie za pomocą suplementów proliny i glicyny, ale zaleca się zamówienie mieszanki aminokwasów na zamówienie w oparciu o wyniki testu aminokwasowego.

Lepszym rozwiązaniem byłoby poprawienie ich statusu kolagenu poprzez dodanie do diety żelatyny w postaci bulionu bogatego w żelatynę, stosowanego w zupach, gulaszach i sosach. To tradycyjne jedzenie, które prawie zniknęło z amerykańskiego stołu, pasuje do recepty „jesteś tym, co jesz” na T. Wytworzona żelatyna jest również przydatnym produktem, ponieważ jest niczym innym jak denaturowanym kolagenem. Ponieważ jednak wytwarzana żelatyna zawiera niewielkie ilości MSG, osoby, które są na nią wrażliwe, powinny tego unikać.

Żelatyna jest szczególnie bogata w prolinę i hydroksyprolinę. Według strony internetowej przemysłu spożywczego zawiera odpowiednio 15,5 i 13,3 grama na 100 gramów czystego białka. Zawiera również 27,2 g glicyny na 100 gram czystego białka. Lizyna i hydroksylizyna potrzebne do syntezy kolagenu są obecne w mniejszych ilościach 4,4 i 0,8 gramów na 100 gramów czystego białka. Inne źródła podają nieco inne liczby (w zależności od składników użytych do produkcji żelatyny i jakości ich źródeł), ale wszystkie konsekwentnie wykazują wysoki poziom proliny, hydroksyproliny i glicyny.

Żelatyna jest zatem bogata w składniki proliny i glicyny, których ludzie potrzebują, ale słaba w metioninę, histydynę i tyrozynę i całkowicie pozbawiona tryptofanu. W związku z tym autorzy podręczników z XIX wieku ocenili żelatynę jako „białko niskiej jakości”. Jednak pomimo pozornych ograniczeń żelatyna była ceniona ze względu na swoje zalety lecznicze przez tysiące lat i długo była uważana za panaceum na wszystko, od chorób skóry i stawów po zaburzenia trawienne i dolegliwości serca.

Żelatyna po raz pierwszy zaczęła tracić popularność w XIX wieku, kiedy naukowcy wykazali, że sama dieta chleba i żelatyny nie może podtrzymywać życia30. Oczywisty wniosek – że żelatyna nie zastępuje mięsa ani innych dietetycznych białek – nie znaczy wcale że nie ma w ogóle miejsca w naszej diecie. Przeciwnie, istnieje wiele dowodów sugerujących, że żelatyna powinna zajmować bardzo duże miejsce.

Niestety, większość z tych wczesnych badań jest trudna do zlokalizowania, ponieważ zostały opublikowane w czasopismach z XIX i XX wieku, których nie ma w większości bibliotek medycznych. Dwa najcenniejsze źródła to fascynujący artykuł Francisa Pottengera z 1937 roku na temat wartości żelatyny w trawieniu oraz kopia niejasnej, ale bardzo cennej książki zatytułowanej Gelatin in Nutrition and Medicine autorstwa N.R. Gotthoffer, dyrektor ds. Badań w Grayslake Gelatin Company, Grayslake, Illinois. W przedmowie do tej 162-stronicowej książki Gotthoffer stwierdza, że ​​spędził 18 lat między 1927 a 1945 rokiem studiując literaturę naukową na temat żelatyny.

Dr Gotthoffer opublikował swoje odkrycia kilka lat po tym, jak dr Pottenger ogłosił swoje teorie i badania na temat wartości żelatyny w zdrowiu i trawieniu z wielką fanfarą w 1937 r. Na dorocznym spotkaniu American Therapeut Society w Atlantic City. „Żelatynę można stosować w połączeniu z prawie każdą dietą, którą zdaniem klinicysty jest wskazane” – powiedział Pottenger. „Jej właściwości koloidalne pomagają w trawieniu wszelkich pokarmów, które powodują u pacjenta„ kwaśny żołądek ”. Nawet pokarmy, na które ludzie mogą być zdecydowanie wrażliwi, co potwierdza indeks leukopeniczny i diety eliminacyjne, często mogą być tolerowane z lekkim dyskomfortem lub wcale, jeśli żelatyna jest częścią diety. ”31

Do tego czasu dr Gotthoffer przedstawił już wiele wcześniejszych badań potwierdzających rolę żelatyny w trawieniu. Na początku tego wieku naukowcy wykazali, że żelatyna zwiększa wykorzystanie białka w pszenicy, owsie i jęczmieniu, choć nie kukurydzy; że strawność fasoli jest znacznie poprawiona dzięki dodaniu żelatyny; i że żelatyna pomaga w trawieniu białka mięsnego32. Ostatnie wydaje się potwierdzać subiektywne doniesienia wielu osób, które twierdzą, że mięso znalezione w zupach i pieczeniach w garnku – długo gotowane z kośćmi w płynie z odrobiną octu został dodany – są łatwiejsze do strawienia niż szybko ugotowane steki i kotlety, i dlaczego sosy bogate w żelatynę są sercem wielu tradycji kulinarnych.

Potwierdzając ostatnie badania pokazujące, że glicyna pomaga niemowlętom w prawidłowym rozwoju, Gotthoffer donosi o istnieniu ponad 30 lat badań naukowych wykazujących, że żelatyna może poprawić trawienie mleka i przetworów mlecznych. W związku z tym autorzy podręczników do żywienia z lat 20. i 30. XX wieku zalecili włączenie żelatyny do preparatów dla niemowląt, aby pomóc zbliżyć mleko krowie do mleka ludzkiego. Wyjaśnienie Gotthoffera było takie, że „skrzep uzyskany z krzepnięcia mleka kobiecego był bardziej miękki i łatwiejszy do strawienia niż mleko krowie. Jednak po dodaniu żelatyny do mleka krowiego utworzono skrzep o równie pożądanych właściwościach. Ponadto żelatyna wywierała bardzo ważny wpływ na tłuszcz mleczny. Służyła nie tylko do emulgowania tłuszczu, ale także, poprzez stabilizację kazeiny, poprawiał strawność i wchłanianie tłuszczu, który w przeciwnym razie byłby przenoszony z kazeiną w postaci grudki ”. W rezultacie niemowlęta karmione preparatami wzbogaconymi w żelatynę wykazywały zmniejszone objawy alergiczne, wymioty, kolkę, biegunkę, zaparcia i dolegliwości oddechowe niż na zwykłym mleku krowim33.

Podobnie Gotthoffer znalazł badania wykazujące, że rekonwalescencja dorosłych, którzy stracili wagę z powodu operacji, czerwonki, raka i innych chorób, jest lepsza, jeśli do ich diety dodaje się żelatynę. „Mówi się, że jest zatrzymywany przez najbardziej wrażliwy żołądek i odżywi się, gdy prawie nic innego nie będzie tolerowane”, napisał LE Hogan w 1909 r.34 jednym z powodów, dla których żelatyna była tak wysoce zalecana dla niedożywionych osób, było zmniejszenie ilości kompletnego białka potrzebnego ciału.

„Oszczędzające” działanie żelatyny na białko było szczególnie interesujące dla wielu wczesnych badaczy. Określenie „oszczędzanie białka” oznaczało, że organizm ma mniejsze szanse na kanibalizację białka przechowywanego we własnych mięśniach, co jest częstym zjawiskiem podczas postu lub podczas szybkiej utraty wagi z powodu choroby. Żelatyna pomaga zatem utrzymać ciało w tym, co współcześni dietetycy nazywają „równowagą azotową”. Jak Carl Voit, badacz, który spędził dziesięć lat na studiowaniu żelatyny, napisał w 1872 roku: „Sam rozkładając się, zapobiegał rozkładowi białka w organizmie, a tym samym wywierał niezwykłe działanie oszczędzające”. Odkrył jednak, że sama żelatyna nie była w stanie zgromadzić zapasów białka w organizmie35

Żelatyna i trawienie

Voit stwierdził również, że żelatyna poprawia trawienie ze względu na jej zdolność do normalizacji przypadków niedoborów i nadmiarów kwasu solnego i mówi się, że należy do klasy „peptonogennych” substancji, które sprzyjają przepływowi soków żołądkowych, a tym samym sprzyjają trawieniu 36.

Tradycyjna reputacja żelatyny jako restauratora zdrowia zależy przede wszystkim od jej zdolności do łagodzenia przewodu pokarmowego. „Żelatyna pokrywa błonę śluzową przewodu pokarmowego i chroni przed dalszym szkodliwym działaniem ze strony żołądka”, napisał Erich Cohn z Medical Poliklinic University of Bonn w 1905 roku. Cohn zalecił żelatynę osobom z „katarem jelitowym” – zapalenie błony śluzowej zwane obecnie zespołem jelita drażliwego. Co ciekawe, rodzaj żelatyny zastosowany w dalszych eksperymentach przeprowadzonych na osobach z jeszcze poważniejszymi chorobami jelit został określony jako „skoncentrowany bulion dla stóp cieląt” 37. Ta forma żelatyny byłaby bogata w chrząstki i kości i prawdopodobnie zapewniałaby lepszą profil aminokwasowy niż prosty kolagen.

Dzisiaj dietetycy kliniczni widzą coraz więcej przypadków dysbiozy – nierównowagi „dobrych” i „złych” bakterii w przewodzie pokarmowym. Ponieważ wywołane zaburzenia fermentacyjne są związane z alergiami na ziarna i / lub nadmiernym spożyciem węglowodanów, fascynujące jest odkrycie, że badacz o imieniu C.A. Herter przemówił bezpośrednio do tego punktu w 1908 roku:
Zastosowanie żelatyny jako środka spożywczego w infekcjach bakteryjnych przewodu pokarmowego nigdy nie spotkało się z taką uwagą, na jaką zasługuje. Lekarz niejednokrotnie napotyka problem dietetyczny polegający na dążeniu do utrzymania odżywiania w warunkach, w których żadne połączenie zwykłych białek z tłuszczami i węglowodanami nie wystarcza do utrzymania właściwego stanu odżywienia. Trudność, która najczęściej się pojawia, polega na tym, że po każdej próbie spożywania pokarmów węglowodanowych dochodzi do zaburzeń fermentacyjnych o charakterze ostrym lub podostrym, które opóźniają powrót do zdrowia lub nawet sprzyjają istniejącej infekcji aż do zagrożenia życia. Dlatego wielkim dezyderatem jest pokarm, który łatwo wchłaniając się, dostarczy energii kalorycznej i jednocześnie będzie zwolniony ze zwykłego rozkładu fermentacyjnego. Takie jedzenie istnieje w żelatynie.38
Wiele lat później Schwick i Heide odkryli, że nadmiar białek zawierających hydroksyprolinę w surowicy i moczu stanowi wiarygodny marker stanów patologicznych. Uznali, że rozpad kolagenu najprawdopodobniej wynika z reakcji antygenowej. „Nie tak dawno temu panowała opinia, że ​​żelatyna nie była antygenowa ani immunogenna. Jednak wraz z wprowadzeniem czułych metod immunologicznych – zwłaszcza technik hemaglutynacji – można było wykazać przeciwciała przeciwko żelatynie. Zaskakujące było znalezienie przeciwciał przeciwko żelatynie u ludzi oraz surowica zwierzęca osób, którym nigdy nie wstrzykiwano żelatyny ani kolagenu. ” Schwick i Heide dodali, że to
często wystepuje w przypadku reumatoidalnego zapalenia stawów i innych chorób zwyrodnieniowych stawów. 39

Chociaż nie podali żadnego wyjaśnienia tego patologicznego zdarzenia, wielu dietetyków klinicznych donosi, że reumatoidalne zapalenie stawów i choroby zwyrodnieniowe stawów odwracają się, gdy priorytetem jest leczenie przewodu pokarmowego i zespół „nieszczelnego jelita” (w którym niecałkowicie rozbite białka przechodzą przez błonę śluzową barierę i przedostają się do krwioobiegu i tkanek tylko w celu zaatakowania przez układ odpornościowy). Ponieważ protokoły leczenia zwykle obejmują unikanie żywności antygenowej, odkrycia Schwicka i Heide mogą skłonić niektórych czytelników do umieszczenia żelatyny na ich i tak długiej liście pokarmów, których należy unikać.

Żelatyna jest jednak dokładnie tym, co nakazali przełomowi wieków lekarze, nie tylko leczyć zaburzenia trawienne i błonę śluzową jelit, ale wszystkie alergie. Żelatynę wstrzykiwano czasem nawet jako osocze lub substytut krwi. 40 Niedawno, John F. Prudden, MD, DSci odkrył, że terapeutyczne dawki chrząstki (która zawsze zawiera obfite ilości proliny i glicyny) znacznie poprawiły reumatoidalne zapalenie stawów, a także inne zwyrodnieniowe stawy i choroby zapalne jelit 41

Niedawno otrzymaliśmy dodatkowe dowody od zespołu rosyjskich badaczy. W artykule w Patofizjologii donosili, że żelatyna chroni integralność błony śluzowej żołądka, przynajmniej u szczurów laboratoryjnych narażonych na uszkodzenie błony śluzowej wywołane etanolem42.

W przeszłości lekarze znali również wartość żelatyny w leczeniu celiakii. W 1924 r. Naukowiec o nazwisku Haas stwierdził, że reakcja pacjentów na dietę niskowęglowodanową, w której żelatynę „mleko” podawano w południe, a wieczorne posiłki była „uderzająca i prawie jednolicie dobre wyniki uzyskano przez okres około dziesięciu lat . ”43

Dzisiaj wiele osób rozwiązało swoje problemy trawienne, przestrzegając zasad łączenia żywności spopularyzowanych w bestselleru Harvey i Marilyn Diamond (Warner, 1985), bestseller Fit for Life, zainspirowanym pracą pioniera higieny naturalnej Herberta Sheltona. Szczególnie istotna jest tutaj reguła, która ostrzega nas, aby nigdy nie jeść pokarmów białkowych ze skrobiami. Powodem jest to, że podobno są one trawione w różnych harmonogramach w jelitach, co zwiększa prawdopodobieństwo niestrawności. Dr Pottenger stwierdził jednak, że jeśli żelatyna jest zawarta jako część posiłku, działanie trawienne rozkłada się na masę pożywienia, a trawienie wszystkich składników przebiega sprawnie44.

Nowszą teorię, która pomogła w trawieniu wielu ludzi, przedstawiono w książce Eat Right 4 Your Type autorstwa Petera J. D’Adamo (Putnam, 1996). Jednak same ziarna, które zdaniem dr D’Adamo stanowią problem dla osób z krwią typu O, łatwo się trawią, jeśli zostaną namoczone, a następnie ugotowane w bulionie bogatym w żelatynę. Ludzie typu A – którym zwykle brakuje obfitych wydzielin kwasu solnego (HCl) niezbędnych do łatwego trawienia mięsa – uważają, że mięso jest znacznie łatwiejsze do strawienia, jeśli podaje się je na bazie sosu na bazie żelatyny, gotuje w bulionie żelatynowym lub podaje po picie szklanki odpowiednio przygotowanej zupy i, jak widzieliśmy, żelatyna może nawet zwiększyć produkcję HCl. W końcu żelatyna może złagodzić reakcje alergiczne i wrażliwości, które dr D’Adamo powiązał z typami krwi B i AB. Dlatego żelatyna nie tylko otwiera możliwości dietetyczne dla każdej grupy krwi, ale może okazać się dobrodziejstwem dla małżeństw różnych grup krwi, które oczywiście wolą jeść te same posiłki45.

Pięćdziesiąt lat temu Pottenger wskazał powód, dla którego diety z surową żywnością mogą być tak skuteczne w przeciwdziałaniu chorobom i przyczynianiu się do odmłodzenia. „Żywność ludzka w stanie surowym składa się głównie z hydrofilowych (kochających wodę) koloidów. Z drugiej strony ciepło gotowania. […] wytrąca koloidy w naszej diecie. Ta zmiana stanu koloidalnego zmienia zdolność hydratacyjną naszych pokarmów, tak aby zakłócać ich zdolność do wchłaniania soków trawiennych. ” Na szczęście dla tych, którzy wolą gotowane jedzenie, dr Pottenger wyjaśnił, że problemowi trawiennemu można łatwo zaradzić, dodając pół uncji do jednej uncji żelatyny do gotowanego posiłku z mięsa, ziemniaków, warzyw i owoców. 46

Edgar Cayce – „Śpiący prorok”, którego niezwykłe odczyty psychiczne często od dziesięcioleci przewidywały współczesną medycynę – również miał dobre zdanie na temat żelatyny i trawienia. W swoich odczytach zalecił spożywanie żelatyny, aby pomóc w przyswajaniu witamin, poprawić funkcjonowanie gruczołów oraz zoptymalizować energię i zdrowie. Szczególnie istotna była rada Cayce’a, aby surowe warzywa i sałatki były spożywane z żelatyną47

Żelatyna i wątroba

Wczesne badania wykazały również, że żelatyna pomaga wątrobie. Jest to prawdopodobne, ponieważ wątroba wykorzystuje aminokwas glicynę do detoksykacji, a jego zdolność do detoksykacji jest ograniczona dostępną ilością glicyny. W 1935 r. Reuben Ottenberg, MD napisał w czasopiśmie Journal of American Medical Association: „Sugerowano, że podawanie dodatkowych ilości białek zawierających dużą ilość glicyny (np. Żelatyny) pomoże w pracy wątroby. wydaje się szczególnie prawdopodobne od czasu ostatniej pracy Quicka, który wykazał, że zdolność wątroby do przeprowadzenia tej ochronnej syntezy jest ograniczona dostępną ilością glicyny ”.

Ottenberg zakończył zaleceniem, aby pacjenci z żółtaczką i innymi zaburzeniami czynności wątroby przyjmowali od 5 do 10 gramów żelatyny dziennie w postaci pokarmu lub jako sproszkowany suplement leczniczy.

Żelatyna i zdrowie kości

Co ciekawe, Gotthoffer nie znalazł wielu badań potwierdzających rolę żelatyny w zdrowiu stawów i kości, chociaż włoskie badanie z 1907 roku wykazało, że zastrzyki z żelatyny zwiększały wapń we krwi krążącej, co z kolei wykazało, że stymuluje budowę kości. 49

Ostatnie badania potwierdzają jednak takie wykorzystanie. Japońskie badanie donosiło o niedożywieniu białka, obniżeniu masy kostnej i złamaniach osteoporotycznych. Myszy karmiono przez dziesięć tygodni dietą niskobiałkową zawierającą albo 10 procent kazeiny, albo kombinację 6 procent kazeiny i 4 procent żelatyny. Zawartość mineralna kości i gęstość mineralna kości kości udowej były znacznie wyższe w grupie, która otrzymała 6 procent kazeiny plus 4 procent żelatyny. Naukowcy doszli do wniosku: „wyniki te sugerują, że żelatyna ma zróżnicowany wpływ na gęstość mineralną kości i masę ciała w niedożywieniu białka” 50

Niemieckie badania z 1999 r. również potwierdziły prawdę mówiącą: „Człowiek istniał człowiek jest”. Ich badania zostały zainspirowane doniesieniami o pozytywnym wpływie żelatyny na choroby zwyrodnieniowe układu mięśniowo-szkieletowego oraz o ciekawości dotyczącej „mechanizmu terapeutycznego i dynamiki wchłaniania”. Myszy karmione radioaktywnym hydrolizatem żelatyny porównywano z myszami kontrolnymi, którym podawano radioaktywną prolinę. Okazało się, że 95 procent żelatyny zostało wchłonięte w ciągu pierwszych 12 godzin, a znakowana żelatyna znaleziona w tkankach była podobna do znakowanej proliny z jednym wyjątkiem – absorpcja i akumulacja żelatyny w chrząstce była dwukrotnie wyższa. Sugeruje to zbawienny wpływ żelatyny na metabolizm chrząstki, który nie wystąpiłby po spożyciu samej proliny. Doszli do wniosku: „Wyniki te pokazują wchłanianie jelitowe i akumulację hydrolizatu żelatyny w tkance chrzęstnej i sugerują potencjalny mechanizm wcześniej obserwowanych korzyści klinicznych doustnej żelatyny” 51.

W 2000 r. Dr Roland W. Moskowitz z Case Reserve University opublikował wyniki swojego przeglądu literatury na temat hydrolizatu kolagenu w leczeniu osteoporozy i zapalenia kości i stawów. Był pod szczególnym wrażeniem badań klinicznych, które sugerowały, że 10 gramów farmaceutycznego hydrolizatu kolagenu na dzień wystarczyło, aby zmniejszyć ból u pacjentów z chorobą zwyrodnieniową stawu kolanowego lub biodrowego i że żelatyna ma znaczącą przewagę nad placebo. W przypadku pacjentów z kościami Moskowitz stwierdził, że badania wpływu kalcytoniny, hormonu znanego z udziału w metabolizmie wapnia i fosforu z dietą bogatą w hydrolizat kolagenowy i bez niej, wykazały, że kalcytonina i żelatyna hamowały rozpad kolagenu kostnego znacznie lepiej niż sama kalcytonina. 52

Wielkie pytanie brzmi: dlaczego tak wiele wczesnych badań wykazujących uzdrawiającą moc żelatyny pogrążyło się w niejasności. Łatwe wytłumaczenie jest takie, że po latach trzydziestych leki farmaceutyczne były szeroko przepisywane na choroby, które kiedyś leczyły się żelatyną.

Pełniejszym wyjaśnieniem jest to, że wielu wyników wczesnych badań nie można było powtórzyć. Czytając kompendium Gotthoffera, oczywiste jest, że jeden naukowiec odkryłby, że żelatyna pomaga zapobiegać, powiedzmy, zmęczeniu mięśni, następny odnosiłby pewne korzyści, a trzeci nie widziałby żadnej korzyści. I tak dalej z anemią, żółtaczką, wrzodami i innymi dolegliwościami. Nie będąc w stanie powtórzyć i zweryfikować wyników, naukowcy prawdopodobnie przeszli na inne substancje i najwyraźniej nigdy nie znaleźli klucza do tego, dlaczego żelatyna czasami działała dobrze, a czasem nie.

Dlaczego wyniki badań były tak zmienne? Najbardziej prawdopodobne wytłumaczenie jest takie, że substancja opisana jako „żelatyna” nie była spójna między badaniami.

Większość dostępnych dziś na rynku żelatyn jest warzonych wyłącznie ze świńskich świń lub skóry wołowej, a zatem nie zawierają chrząstek ani kości. Wiele lat temu niektóre komercyjne chrząstki pochodziły z tajemniczych mieszanin chrząstki, kości, skóry i innych śmieciowanych części zwierząt. Wszystkie te kombinacje różniły się cechami fizycznymi i chemicznymi oraz działaniami fizjologicznymi. Gotthoffer poinformował, że nawet klej był czasem sprzedawany jako żelatyna. Komplikując sprawę, niektóre z tak zwanych badań „żelatyny” przeprowadzono z izolowanym aminokwasem glicyną53

Biorąc pod uwagę niespójności i zagrożenia związane z produkcją żelatyny, nic dziwnego, że badania były niespójne. Jeśli chodzi o stosowanie żelatyny dzisiaj w celu uzyskania korzyści terapeutycznych, produkt najwyższej jakości pochodziłby z wytwarzania żelatyny w domu przy użyciu skór, chrząstek i kości z organicznych kurczaków lub mięsa. Jak dr Pottenger zwykł mówić: „Duża doniczka jest najważniejszym prezentem, jaki może otrzymać panna młoda”. 54

Niezależnie od zastosowanej formy żelatyny, nigdy nie należy jej gotować ani podgrzewać w kuchence mikrofalowej. Zgodnie z listem opublikowanym w The Lancet, powszechna praktyka mikrofalowa przekształca l-prolinę w d-prolinę. Piszą: „Konwersja form trans do postaci cis może być niebezpieczna, ponieważ gdy cis-aminokwasy zostają włączone do peptydów i białek zamiast ich izomerów trans, może to prowadzić do zmian strukturalnych, funkcjonalnych i immunologicznych”. Zauważają ponadto, że „d-prolina jest neurotoksyczna i donieśliśmy o tym nefrotoksycznym i heptatotoksycznym działaniu tego związku.” 55 Innymi słowy, żelatyna w bulionie domowej roboty przynosi cudowne korzyści, ale jeśli podgrzejesz ją w kuchence mikrofalowej, staje się toksyczna dla wątroba, nerki i układ nerwowy.

Komentarz: Nie byliśmy w stanie odczytać oryginalnego badania, które ukazało się w The Lancet w 1990 roku, więc nie możemy zweryfikować powyższego twierdzenia, chociaż badanie przeprowadzone rok później wydaje się nie wykryć żadnej izomeryzacji aminokwasów w podgrzewaniu mleka i preparatów dla niemowląt w kuchence mikrofalowej.

Inne badanie sugerowało, że konfiguracja l i odpowiedni rozmiar cząsteczki są zarówno niezbędne dla korzystnego wpływu l-proliny na pamięć, jak i dla zapobiegania depresji. 56 Nie ma powodu, aby sądzić, że prolina jest jedyną aminą podlegającą tego rodzaju zniszczeniu i prawdopodobne jest, że podobnie wpłynie to na inne aminokwasy. Badania przeprowadzono jednak na prolinie.

Martwisz się możliwym nadmiarem aminokwasów proliny i glicyny? Ludzie wykazali wysoką tolerancję zarówno proliny, jak i glicyny, bez żadnych skutków ubocznych. Kiedy ludzie rozwijają problemy związane z nadmiarem proliny, jest to wynikiem zaburzenia genetycznego, a nie jedzenia lub suplementacji. W tych kilku przypadkach nadmiar proliny powoduje zaburzenia czynności nerek i ośrodkowego układu nerwowego57. Nadmiar glicyny można również przypisać zaburzeniu genetycznemu i wskazuje na bardzo rzadki problem metabolizmu genetycznego, który może objawiać się ciężkim upośledzeniem umysłowym. Chociaż zdarza się to bardzo rzadko, należy to ocenić u każdej osoby, która zamierza uzupełnić duże dawki w postaci tabletek

Nie przez samą żelatynę

Historycznie spożywanie żelatyny powodowało problemy zdrowotne, ale prawie wszystkie udokumentowane przypadki miały miejsce, gdy badanym podawano nadmierne ilości żelatyny i niewiele więcej. Zdarzyło się to dość często na początku do połowy XIX wieku, kiedy ludzie prowadzący szpitale, kuchnie dla zup i biedne domy próbowali oszczędzać, serwując żelatynę do każdego posiłku w postaci bulionu, żelatynowych ciastek i innych produktów spożywczych na bazie żelatyny – lub niejadalnych jako sprawa może być. Bashers z żelatyny od dawna lubią cytować jedno badanie naukowe, w którym psy zmarły po kilku tygodniach na diecie żelatynowej. Chociaż prawdą było, że psy umarły, Gotthoffer argumentował, że „nie wzięto pod uwagę faktu, że zwierzęta odmówiły jedzenia po kilku dniach” 59.

Pamiętaj również, że aminokwasy w żelatynie, podobnie jak wszystkie aminokwasy, można właściwie wykorzystać tylko wtedy, gdy dieta zawiera wystarczającą ilość rozpuszczalnych w tłuszczach aktywatorów – witamin A i D – znajdujących się wyłącznie w tłuszczach zwierzęcych. Nie wahaj się więc dodać śmietany do zup i sosów na bazie bulionu i włącz do diety inne źródła witamin A i D, takie jak masło, żółtka jaj i olej z wątroby dorsza.

W dzisiejszych czasach nikt nie martwi się jedzeniem zbyt dużej ilości żelatyny, chociaż wiele osób martwi się jedzeniem jakiejkolwiek żelatyny. Strach to choroba „Szalonej Krowy”. Witryna branżowa (nie ujawnia swojego sponsora) stwierdza, że ​​dzisiejsza żelatyna to „ukryj żelatynę”, nigdy nie wytwarzana z mózgów oraz że procedury przetwarzania, takie jak odtłuszczanie, demineralizacja kwasów, oczyszczanie zasad, mycie, filtracja, wymiana jonowa i sterylizacja zmniejszają szansa na gąbczastą encefalopatię bydła do mniej niż zero. 60 Nie wiadomo, czy jest to uczciwa informacja, czy krąg public relations, czy też trochę z nich obu, a badania nad tym zagadnieniem wykraczają poza zakres tego artykułu. W 1992 r. FDA poważnie potraktowała ten strach, aby zakazać importu jakichkolwiek produktów z krów, w tym żelatyny, z krajów, w których występuje BSE, ale zniosła zakaz żelatyny w 1997 r. Głównym powodem było to, że jak dotąd nie było żadnych przypadków implikujących jakiekolwiek lub domowej żelatyny w chorobie „Mad Cow” lub w innych zaburzeniach neurologicznych

Na korzyść żelatyny przemawiają tysiące lat raportów historycznych i kilkaset lat badań, z których większość sugeruje, że bulion bogaty w żelatynę jest kluczem do przekształcenia drżącej kropli złego stanu zdrowia w solidny okaz dobrego zdrowia. Jak głosi przysłowie z Ameryki Południowej: „Dobry bulion może wskrzeszać umarłych”. 62

Lepsze niż pigułki i mikstury: Rosół

Wiele badań potwierdza teraz to, co babcia zawsze wiedziała – że bulion z kości jest świetnym lekarstwem, tonikiem dla chorych, wzmacniaczem dla sportowców, środkiem trawiącym, eliksirem leczniczym. I w przeciwieństwie do gorzkich leków, bulion można włączyć do
pysznych zup, gulaszy i sosów. W rzeczywistości bulion jest podstawą wszystkich kuchni dla smakoszy. „Bez rosołu – powiedział Escoffier – nie można nic zrobić”.

Podstawowa metoda jest prosta. Moczyć kości (kurczaka, kaczki, indyka, wołowinę, jagnięcinę, ryby itp.) W wodzie z dodatkiem octu przez godzinę lub dwie. Jeśli używasz kości wołowych lub jagnięcych, lepszy kolor i smak będzie wynikał z pierwszego upieczenia kości w piekarniku. Powoli zagotuj wodę i zrzuć szumowinę, która unosi się do góry. Dodaj różnorodne warzywa i zioła i gotuj na wolnym ogniu przez kilka godzin lub przez noc. Usuń kości (Twój pies je pokocha) i odcedź warzywa. Możesz użyć bulionu w stanie, w jakim jest, lub schłodzić, aby usunąć tłuszcz, który zastyga na wierzchu. (Nie ma nic złego w tłuszczu, ale puryści kulinarni podkreślają, że najostrzejsze sosy uzyskuje się z wywaru, z którego tłuszcz został usunięty.) Zapas można przechowywać w lodówce przez kilka dni lub w zamrażarce przez kilka miesięcy.

Jeśli masz wystarczająco duży garnek, możesz użyć całych tusz ptaków lub ryb oraz dużych kości golonki (pełnej chrząstki) wołowiny. Nasz lokalny dostawca produktów rolnych przygotowuje bulion w kociołku wystarczająco dużym na głowę krowy – w rezultacie powstaje fantastyczny, galaretowaty bulion.

Zamiennikiem bulionu jest MSG, którego producenci żywności używają do uzyskania smaku mięsa w puszkach i zupach odwodnionych oraz w sosach imitujących. MSG jest toksyczny dla układu nerwowego, ale bulion – bogaty w wapń – działa ochronnie. Jedną z najważniejszych rzeczy, które możesz zrobić, aby poprawić swoje zdrowie, jest używanie prawdziwego bulionu i unikanie naśladowania pokarmów.

Przepis na mocną chrząstkę, stawy i piękną skórę

Od naszych przyjaciół w Australii promujących „dietę optymalną” opracowaną przez polskiego doktora Jana Kwaśniewskiego pochodzi ten przepis na zdrowie stawów i chrząstek, a także na piękną skórę. Gotuj kawałek świńskiej skóry przez co najmniej 3 godziny, aż stanie się bardzo miękki. Jedz go takim, jakim jest, z musztardą lub chrzanem lub przełóż go przez maszynę do mięsa i dodaj do innego jedzenia. Ważne jest regularne stosowanie – łyżka stołowa lub więcej każdego dnia, wraz z dietą zawierającą odpowiednie białko zwierzęce i dużo odżywczych tłuszczów zwierzęcych.

Tkanka łączna jest regenerowana bardzo powoli, więc jest to lekarstwo, które wymaga trochę cierpliwości. Zgłoszono jednak niesamowite wyniki – gojenie stawów, które były całkowicie sztywne i zamrożone oraz stopniowe zanikanie zapalenia stawów. Najlepszą rzeczą jest poprawa jakości skóry, a zmarszczki wygładzają się, a nawet całkowicie znikają.

Bibliografia
„Ostre pukanie do Knox Nutrajoint: roszczenia firmy dotyczące suplementów diety są przesadzone, Tufts University Health and Nutrition Letter, 1997, 15, 6, 1.
Resnick, Donald i Niwayama, Gen, Diagnosis of Bone and Joint Disorders (Philadelphia: WB Saunders, 1988), s. 758
Irwin, MI, Hegsted DM. Konspekt badań wymagań aminokwasowych człowieka. Journal of Nutrition, 1971, 101, 387-429.
Jaksic i in. Kinetyka i stężenie proliny w osoczu u młodych mężczyzn w odpowiedzi na niedobór proliny w diecie, American Journal of Clinical Nutrition, 1990, 52, 307-312.
Niedobór Batesa, CJ, witaminy C u świnek morskich: zmiany w wydalaniu proliny, hydroksyproliny i całkowitego azotu aminowego w moczu. International Journal of Vitamin Nutrition Research, 1979, 49, 152-159.
Bralley, J. Alexander i Richard S. Lord, Amino Acids in Laboratory Evaluations in Nutritional Medicine (Norcross, GA, MetaMetrix, 1999), 4-24
Husbkey, RJ, witamina C i szkorbut, http://www.people.virginia.edu
Richard S. Lord, IAACN Seminaria podyplomowe z żywienia klinicznego, Orlando, Floryda, 24 czerwca 2000 r.
Nusgens, B i Lapiere, CM, Związek między proliną a wydalaniem hydroksyproliny z moczem u ludzi jako wskaźnik katabolizmu kolagenu. Clinica Chimica Acta, 1973, 48, 203-211.
Kaddam, IM i in. Porównanie osteokalcyny w surowicy z całkowitym i swoistym dla kości wskaźnikiem fosfatazy alkalicznej i kreatyniny w hydroksyprolinie w moczu u pacjentów z chorobą Pageta, Annals of Clinical Biochemistry, 1994, 31, 327-330.
Secrest, JP i Cunningham, LW, Zmiany w poziomach glikozydów O-hydroksylizylowych w moczu i ich związek z metabolizmem kolagenu, Journal of Clinical Investigation, 1970, 49, 1497-1509.
Chaitow, Leon, Amino Acids in Therapy, (Rochester, VT, Healing Arts Press, 1988), str. 103
Miyahara i in. Wpływ wieku na skład aminokwasowy ludzkiego kolagenu skóry, Journal of Gerontology, 1978, 33, 4, 498-503.
Pauling, L i Rath, M, Jednolita teoria chorób sercowo-naczyniowych człowieka, prowadząca do zniesienia tej choroby jako przyczyny śmiertelności ludzi, http://www.orthomed.org.
Jackson, AA i in. 5-oksoprolina (kwas piroglutaminowy) w moczu jako wskaźnik niedoboru glicyny u normalnego mężczyzny, British Journal of Nutrition, 1987, 58, 207-214.
Richardson, CT, i in. Badania mechanizmu stymulowanego pokarmem wydzielania kwasu żołądkowego u zdrowych ludzi. Journal of Clinical Investigation, 1976, 58, 623-631.
Wald, A i Adibi, SA, Stymulacja aci żołądka d wydzielanie przez glicynę i pokrewne oligopeptydy u ludzi, American Journal of Physiology, 1982, 5, 242, G86-G88.
Wald.
Davis, Adele, Let’s Get Well (Signet, 1972), s. 1. 142
Atkins, Robert, Dr.Atkins ‚Vita-Nutrient Solution (Simon & Schuster, 1998), s. 234.235.
Jackson.
Minuskin, M i in. 1981, Zatrzymywanie azotu, wydzielanie kreatyny i kwasu orotowego u poszkodowanych szczurów karmionych dietami wzbogaconymi w argininę i glicynę, Journal of Nutrition, 1981, III, 7, 1265-1274.
Jackson.
Yu, YM i in. Ilościowe efekty metabolizmu azotu glicyny i alaniny u postabsorpcyjnych młodych mężczyzn: wpływ poziomu azotu i zbędnego spożycia aminokwasów. Journal of Nutrition, 1985, 115, 399-410.
Jackson i in. Optymalizacja podaży i wykorzystania aminokwasów i białek u noworodka, Proceedings of the Nutrition Society, 1989, 48, 293-301.
Persaud, C i in. Glicyna: aminokwas ograniczający do szybkiego wzrostu, Proceedings of Nutritional Society, 1987, 46, 236A.
Persaud, C i in. Wydalanie 5-oksyproliny z moczem jako wskaźnik statusu glicyny podczas normalnej ciąży, British Journal of Obstetrics and Gynecology, 1989, 96, 440-444.
Tikanogja, T, Aminokwasy plazmatyczne u noworodków urodzonych po karmieniu mlekiem lub mlekiem modyfikowanym, Acta Paediatrica Scandinavica, 1982, 71, 3, 385-389
Gotthoffer, NR, Gelatin in Nutrition and Medicine (Graylake IL, Grayslake Gelatin Company, 1945), s. 25–37.
Gotthoffer, str. 3)
Pottenger, FM, hydrofilowa dieta koloidalna, zdrowie i mądrość lecznicza, Price Pottenger Nutrition Foundation Health Journal, wiosna 1997, 21, 1, 17.
Gotthoffer, ss. 10–11.
Gotthoffer, ss. 25–37.
L. E. Hogan cytowany w Gotthoffer, str. 26
Carl Voit cytowany w Gotthoffer, str. 7
Gotthoffer, s. 65–68
Eric Cohn cytowany w Gotthoffer, str. 62
CA Herter cytowany w Gotthoffer, str. 63..
Schwick, HG and Heide, K, Immunochemistry and Immunology of collagen and gelatin, Bibl Hematology, 1969, 33, 111-125.
Gotthoffer, s. 87–111.
Prudden, JF, Aktywność biologiczna preparatów chrząstki wołowej, Seminaria w zapaleniu stawów i reumatologii, 1974, III, 4, 287-321.
Samonina G i in. Ochrona integralności błony śluzowej żołądka przez żelatynę i proste peptydy zawierające prolinę, Pathophysiology, 2000, 7, 1, 69-73.
Gotthoffer, str. 66
Pottenger.
Eauclaire Osborne, Sally, Jedz odpowiednio do swojego typu hype, Health and Healing Wisdom, Journal of the Price Pottenger Nutrition Foundation, 22, 4, 3-5.
Pottenger.
Mein, Eric A. Edgar Cayce’s Wisdom for New Age Series, Keys to Health: The Promise and Challenge of Holism (San Francisco, Harper & Row, 1989), s. 88–9
Ottenberg, R, żółtaczka bezbolesna, Journal of the American Medical Association, 1935, 104, 9, 1681-1687
Gotthoffer. p. 131
Medline streszczenie Koyama i in. Spożycie żelatyny ma zróżnicowany wpływ na gęstość mineralną kości i masę ciała w niedożywieniu białka, Journal of Nutrition and Science of Vitaminology, 2000, 47, 1, 84-86.)
Oesser, S i in. Podawanie doustne hydrolizatu żelatyny znakowanego (14) C prowadzi do akumulacji radioaktywności w chrząstce myszy (C57 / BL), Journal of Nutrition, 1999, 10, 1891-1895.
Moskowitz, W., Rola hydrolizatu kolagenu w chorobach kości i stawów, Seminaria w zapaleniu stawów i reumatyzmie, 2000, 30, 2, 87-99.
Gotthoffer, ss. 156–159.
Pottenger.
Lubec, G, i in. Izomeryzacja aminokwasów i ekspozycja mikrofalowa, Lancet, 1989, 2, 8676, 1392-1393.
Cherkin, A i Van Harreveld, A, L-Prolina i związki pokrewne: korelacja struktury, siła amnestyczna i siła przeciw rozprzestrzeniania się depresji, Brain Research, 1978, 156, 2, 265-273.
Bralley, 4-24.
Bralley, 4-16.
Gotthoffer, 1-6.
http://www.gelatine.org
Reuter Information Service, „Can Gelatin Transmit ‚Mad Cow’ Disease”, Nando Times, 1997, http://www.nando.net
Spadnie na.
Artykuł ukazał się w Wise Traditions in Food, Farming and the Healing Arts, kwartalniku Weston A. Price Foundation, wiosna 2003.”

Przepis na wywar ze świńskiej skóry jest w książce Lord Liu
https://www.amazon.com/Lord-Liu-Chuns-S … 1450235328